Prowadzę badania związane z poszukiwaniem inhibitorów enzymów proteolitycznych, głównie aminopeptydazy leucynowej i katepsyny C. Zajmuję się również izolowaniem aminopeptydaz z naturalnych źródeł roślinnych i zwierzęcych, badaniem ich specyficzności substratowej oraz określaniem wpływu fosfonowych pochodnych aminokwasów na ich aktywność. Badania naukowe prowadzone są we współpracy z naukowcami z Politechniki Wrocławskiej we Wrocławiu oraz Uniwersytetu  A. Mickiewicza w Poznaniu. Rezultatem współpracy są publikacje naukowe w czasopismach o zasięgu międzynarodowym i wysokim IF.

Wybrane publikacje:

• K. Wątroba, M. Pawełczak, M. Kaźmierczak, 2023. Dipeptide analogues of fluorinated aminophosphonic acid sodium salts as moderate competitive inhibitors of cathepsin C. BEISTEIN JOURNAL OF ORGANIC CHEMISTRY, 19, 434-439. DOI: 10.3762/bjoc.19.33.
  
• M. P. Jewgiński, M. Makowski, M. Pawełczak, W. Goldeman, A. Trojanowska‐Laskowska, P. Kafarski, R. Latajka, 2022. Synthesis of Hybrid Tripeptide Peptidomimetics Containing Dehydroamino Acid and Aminophosphonic Acid in the Chain and Evaluation of Their Activity toward Cathepsin C. CHEMISTRY & BIODIVERSITY, 19(5), e202101019. DOI: 10.1002/cbdv.202101019. 
• M. Jewgiński, K. Haremza, J. M. de Los Santos, Z. Es Sbai, B. Oszywa, M. Pawełczak, F. Palacios, R. Latajka, 2021. Phosphinotripeptidic Inhibitors of Leucylaminopeptidases. INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES, 22(10), 5090. DOI: 10.3390/ijms22105090.
• K. Janiszewska, M. Talma, B. Oszywa, M. Pawełczak, P. Kafarski, A. Mucha, 2020. N-Benzyl Residues as the P1′ Substituents in Phosphorus-Containing Extended Transition State Analog Inhibitors of Metalloaminopeptidases. MOLECULES, 25(18), 4334. DOI: 10.3390/molecules25184334. 
• W. Wanat, M. Talma, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2019. Phosphonic Acid Analogues of Phenylglycine as Inhibitors of Aminopeptidases: Comparison of Porcine Aminopeptidase N, Bovine Leucine Aminopeptidase, Tomato Acidic Leucine Aminopeptidase and Aminopeptidase from Barley Seeds. PHARMACEUTICALS, 12, 139. DOI: 10.3390/ph12030139. 
• W. Wanat, M.Talma, J. Hurek, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2018. Substituted phosphonic analogues of phenylglycine as inhibitors of phenylalanine ammonia lyase from potatoes. BIOCHIMIE, 151, 119-127. DOI: 10.1016/j.biochi.2018.06.005. 
• P. Lenartowicz, M. Makowski, B. Oszywa, K. Haremza, R. Latajka, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2017. Addition of thiols to the double bond of dipeptide C-terminal dehydroalanine as a source of new inhibitors of cathepsin C. BIOCHIMIE, 139, 46-55. DOI: 10.1016/j.biochi.2017.05.011. 
• E. Węglarz-Tomczak, Ł. Berlicki, M. Pawełczak, B. Nocek, A. Joachimiak, A. Mucha, 2016. A structural insight into the P1-S1 binding mode of diaminoethylphosphonic and phosphinic acids, selective inhibitors of alanine aminopeptidases. EUR J MED CHEM, 117, 187-196. DOI: 10.1016/j.ejmech.2016.04.018. 
• M. Makowski, P. Lenartowicz, B. Oszywa, M. Jewginski, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2015. Synthesis of dehydrodipeptide esters and their evaluation as inhibitors of cathepsin C. MED CHEM RES, 24, 3157-3165. DOI: 10.1007/s00044-015-1366-0.
• B. Oszywa, M. Pawełczak, P. Kafarski, 2015. The influence of α-aminophosphonic acids on the activity of aminopeptidase from barley seeds - an approach to determine the enzyme specificity. ACTA PHYSIOL PLANT, 37:44. DOI: 10.1007/s11738-015-1789-8
• M. Pawełczak, B. Dawidowska-Marynowicz, B. Oszywa,M. Koszałkowska, Ł . Kręcidło, T. Krzyśko-Łupicka, 2015. Influence of bioremediation stimulators in soil on development of oat seedlings (AVENA SATIVA) and their aminopeptidase activity. ARCH ENVIRON PROT, 41, 24-28. DOI: 10.1515/aep-2015-0003. 
• S. Vassiliou, E. Węglarz-Tomczak, Ł. Berlicki, M. Pawełczak, B. Nocek, R. Mulligan, A. Joachimiak, A. Mucha, 2014. Structure-Guided, single-point modifications in the phosphinic dipeptide structure yield highly potent and selective inhibitors of neutral aminopeptidases. J MED CHEM, 57, 19, 8140–8151. DOI: 10.1021/jm501071f
• M. Poręba, M. Mihelic, P. Krai, J. Rajkovic, A. Krężel, M. Pawełczak, M. Klemba, D. Turk, B. Turk, R. Latajka, M. Drąg, 2014. Unnatural amino acids increase activity and specificity of synthetic substrates for human and malarial cathepsin C. AMINO ACIDS, 46, 931-943. DOI: 10.1007/s00726-013-1654-2
• M. Pawełczak, J. Hurek, 2014. Enzymatic slow-binding inhibition. CHEMIK, 68, 4, 381-384.

WYKONAWCA W PROJEKTACH BADAWCZYCH:

• 2005 – 2008 – Grant Nr 2 P04B 020 29 „Inhibitory i substraty katepsyny C”,
• 2009 – 2012 - Grant Nr N N302 159937 „Fosforoorganiczne inhibitory enzymów jako potencjalne leki na choroby zaniedbane”
• 2009 – 2012 - Grant Nr N N302 276437 „Synteza fosforoorganicznych inhibitorów katepsyny C i badanie ich oddziaływania z enzymem”
• 2010 - 2014 - Badania naukowe, prace rozwojowe w temacie zadania badawczego: „Terapia chorób cywilizacyjnych-innowacyjne leki przeciwrakowe i przeciw osteoporozie” – badania zamawiane przez Wrocławskie Centrum Badań EIT+ Spółka z o.o. – badania prowadzone przez konsorcjum: Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, Uniwersytet Opolski w Opolu i Uniwersytet Adama Mickiewicza w Poznaniu.

NAGRODY:

• 2014 rok - indywidualna nagroda II stopnia J.M. Rektora UO za wyjątkowe osiągnięcia naukowe;
• 2012 rok -  zespołowa nagroda II stopnia J.M. Rektora UO za działalność organizacyjną; 

• Mgr: 1987, Instytut Chemii, Wyższa Szkoła Pedagogiczna w Opolu,  promotor dr hab. Kornel Nowak, prof. UO
• Dr: 1997, Wydział Matematyki, Fizyki i Chemii, Uniwersytet Opolski,  promotor  dr hab. Kornel Nowak, prof. UO.
• Habilitacja: 2014, Wydział Chemiczny Politechniki Gdańskiej

Prowadzone zajęcia dydaktyczne:

• Wykłady, seminaria i ćwiczenia laboratoryjne z przedmiotu  "Elementy chemii" na kierunku LEKARSKIM
• Wykłady z przedmiotu "Chemia fizyczna II" na kierunku CHEMIA
• Zajęcia laboratoryjne z  przedmiotu fakultatywnego "Izolacja, oczyszczanie i badanie aktywności związków biologicznie aktywnych" na kierunku CHEMIA
• Wykłady z przedmiotu "Biochemia" na kierunku OPTYKA OKULAROWA Z ELEMENTAMI OPTOMETRII